ClpX
| ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX-like, mitochondrial | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 633 Aminosäuren, 69.224 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 10845 | |
| Ensembl | ENSG00000166855 | |
| UniProt | O76031 | |
| Refseq (mRNA) | NM_006660.4 | |
| Refseq (Protein) | NP_006651.2 | |
| PubMed-Suche | 10845
| |
ClpX (ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit clpX-like, mitochondrial) ist ein Protein aus der Gruppe der AAA-Proteine.
Eigenschaften
ClpX wird vor allem in der Skelettmuskulatur und im Herzen gebildet, aber auch in Leber, Gehirn, Plazenta, Lunge, Nieren und Pankreas. Es bindet und hydrolysiert Adenosintriphosphat.
ClpX verstärkt die Bindung von DNA durch TFAM. Es ist zudem notwendig für die Struktur des Nukleoids im Mitochondrium. ClpX ist ein Chaperon, dass die Bindung des Pyridoxalphosphat-Cofaktors an die 5-Aminolävulinatsynthase vermittelt, wodurch die Biosynthese von 5-Aminolävulinsäure (ALA) und somit in Folge von Häm verstärkt wird. Daneben ist ClpX an der Bildung des Clp-Komplex aus ClpA und ClpP beteiligt. Sechs ClpX-Moleküle bilden zudem den Protease-Komplex ClpXp mit ClpP.[1][2] ClpX wird acetyliert.
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ T. A. Baker, R. T. Sauer: ClpXP, an ATP-powered unfolding and protein-degradation machine. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1823, Nummer 1, Januar 2012, S. 15–28, doi:10.1016/j.bbamcr.2011.06.007, PMID 21736903, PMC 3209554 (freier Volltext).
- ↑ S. E. Glynn, A. R. Nager, T. A. Baker, R. T. Sauer: Dynamic and static components power unfolding in topologically closed rings of a AAA+ proteolytic machine. In: Nature structural & molecular biology. Band 19, Nummer 6, Mai 2012, S. 616–622, doi:10.1038/nsmb.2288, PMID 22562135, PMC 3372766 (freier Volltext).
