Kollagen-Typ 25α1
| Kollagen Typ XXV, alpha 1 | ||
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| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 654 Aminosäuren, 64.771 Da | |
| Isoformen | 3 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | COL25A1 ; CFEOM5; CLAC-P; AMY; CLACP; CLAC | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Vertebrata | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 84570 | 77018 |
| Ensembl | ENSG00000188517 | ENSMUSG00000058897 |
| UniProt | Q9BXS0 | Q99MQ5 |
| Refseq (mRNA) | NM_001256074 | NM_001244952 |
| Refseq (Protein) | NP_115907.2 | NP_084114.2 |
| Genlocus | Chr 4: 108.81 – 109.3 Mb | Chr 3: 130.13 – 130.6 Mb |
| PubMed-Suche | 84570 | 77018
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Kollagen Typ XXV, alpha 1 ist ein Kollagen mit Transmembrandomänen, das vom Gen COL25A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ XXV formen.
Eigenschaften
Durch Proteolyse von Kollagen XXV entsteht ein Protein namens CLAC (engl. collagenous Alzheimer amyloid plaque component), das sich an β-Amyloid-Peptiden in senilen Plaques binden kann. Des Weiteren bevorzugt CLAC eher die Inhibition als die Unterstützung der Elongation von amyloiden Fibrillen.[1] Außerdem fügt es amyloide Fibrillen mit Protease-resistenten Aggregaten zusammen und kann Heparin binden.
Mutationen im Gen COL25A1 können zur kongenitalen Fibrose der extraokularen Muskeln (Typ 5) und zur kongenitalen Ptosis führen.
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ Hiroyoshi Kakuyama, Linda Söderberg, Kazuhiko Horigome, Bengt Winblad, Camilla Dahlqvist, Jan Näslund, Lars O. Tjernberg: CLAC binds to aggregated Abeta and Abeta fragments, and attenuates fibril elongation. In: Biochemistry. 44. Jahrgang, Nr. 47, 29. November 2005, S. 15602–15609, doi:10.1021/bi051263e, PMID 16300410.
