Kollagen-Typ 19α1
| Kollagen Typ XIX, alpha 1 | ||
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| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.142 Aminosäuren, 115.221 Da | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | COL19A1 ; D6S228E | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Amniota, Neopterygii | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1310 | 12823 |
| Ensembl | ENSG00000082293 | ENSMUSG00000026141 |
| UniProt | Q14993 | Q0VF58 |
| Refseq (mRNA) | NM_001858 | NM_007733 |
| Refseq (Protein) | NP_001849.2 | NP_031759.2 |
| Genlocus | Chr 6: 69.87 – 70.21 Mb | Chr 1: 24.26 – 24.59 Mb |
| PubMed-Suche | 1310 | 12823
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Kollagen Typ XIX, alpha 1 ist ein fibrillenassoziiertes Kollagen, das vom Gen COL19A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ XIX formen.
Eigenschaften
Basierend auf seiner Primärstruktur wird vermutet, dass Kollagen Typ XIX, alpha 1 als Querbrücke zwischen Fibrillen und anderen extrazellulären Matrixmolekülen agiert.[1] Es befindet sich meistens in der vaskulären, neuronalen, mesenchymalen und in der epithelialen Basalmembran.[2] Außerdem stellt Kollagen XIX ein Bestimmungsfaktor für die Funktion des Schließmuskels dar und agiert als extrinsischer Faktor für die skelettäre Myogenese in der Speiseröhre der Hausmaus.[3] Die NC2-Domäne ist zuständig für die Kettenauswahl und deren Trimerisierung.[4]
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ M. Khaleduzzaman, H. Sumiyoshi, Y. Ueki, K. Inoguchi, Y. Ninomiya, H. Yoshioka: Structure of the human type XIX collagen (COL19A1) gene, which suggests it has arisen from an ancestor gene of the FACIT family. In: Genomics. 45. Jahrgang, Nr. 2, 15. Oktober 1997, S. 304–312, doi:10.1006/geno.1997.4921, PMID 9344653.
- ↑ Jeanne C. Myers, Deqin Li, Peter S. Amenta, Charles C. Clark, Chandrasekaran Nagaswami, John W. Weisel: Type XIX collagen purified from human umbilical cord is characterized by multiple sharp kinks delineating collagenous subdomains and by intermolecular aggregates via globular, disulfide-linked, and heparin-binding amino termini. In: J Biol Chem. 278. Jahrgang, Nr. 34, 22. August 2003, S. 32047–32057, doi:10.1074/jbc.M304629200, PMID 12788917.
- ↑ Hideaki Sumiyoshi, Niv Mor, Sui Y. Lee, Stephen Doty, Scott Henderson, Shizuko Tanaka, Hidekatsu Yoshioka, Satish Rattan, Francesco Ramirez: Esophageal muscle physiology and morphogenesis require assembly of a collagen XIX–rich basement membrane zone. In: J Cell Biol. 166. Jahrgang, Nr. 4, 16. August 2004, S. 591–600, doi:10.1083/jcb.200402054, PMID 15302855, PMC 2172222 (freier Volltext).
- ↑ Sergei P. Boudko, Jürgen Engel, Hans Peter Bächinger: Trimerization and Triple Helix Stabilization of the Collagen XIX NC2 Domain. In: J Biol Chem. 283. Jahrgang, Nr. 49, 5. Dezember 2008, S. 34345–34351, doi:10.1074/jbc.M806352200, PMID 18845531, PMC 2662240 (freier Volltext).
