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'''Lipopeptide''' sind [[Peptide]], die mit [[Lipide]]n modifiziert sind.<ref name="Hamley">Ian W. Hamley: ''Lipopeptides: from self-assembly to bioactivity.'' In: ''Chemical Communications.'' 51, 2015, S.&nbsp;8574, [[doi:10.1039/c5cc01535a]], PMID 25797909.</ref>
'''Lipopeptide''' sind [[Peptide]], die mit [[Lipide]]n modifiziert sind.<ref name="Hamley">Ian W. Hamley: ''Lipopeptides: from self-assembly to bioactivity.'' In: ''[[Chemical Communications]].'' 51, 2015, S.&nbsp;8574, [[doi:10.1039/c5cc01535a]], PMID 25797909.</ref>


== Eigenschaften ==
== Eigenschaften ==
Typische [[hydrophob]]e Modifikationen an Peptiden sind z.&nbsp;B. die [[Palmitoylierung]], die [[Myristylierung]], die [[Farnesylierung]], der [[GPI-Anker]] und die [[Geranylgeranylierung]]. Durch diese Modifikationen ([[Lipidanker]]) binden Lipopeptide an [[Zellmembran]]en. Daneben sind sie [[amphiphil]]<ref>T. Schneider, A. Müller, H. Miess, H. Gross: ''Cyclic lipopeptides as antibacterial agents – potent antibiotic activity mediated by intriguing mode of actions.'' In: ''International journal of medical microbiology : IJMM.'' Band 304, Nummer 1, Januar 2014, S.&nbsp;37–43, [[doi:10.1016/j.ijmm.2013.08.009]], PMID 24119568.</ref> und lagern sich in wässrigen Lösungen oberhalb ihrer jeweiligen [[Kritische Mizellbildungskonzentration|kritischen Mizellbildungskonzentration]] zusammen.<ref>J. A. Hutchinson, S. Burholt, I. W. Hamley: ''Peptide hormones and lipopeptides: from self-assembly to therapeutic applications.'' In: ''Journal of peptide science : an official publication of the European Peptide Society.'' Band 23, Nummer 2, Februar 2017, S.&nbsp;82–94, [[doi:10.1002/psc.2954]], PMID 28127868, {{PMC|5324658}}.</ref>
Typische [[hydrophob]]e Modifikationen an Peptiden sind z.&nbsp;B. die [[Palmitoylierung]], die [[Myristylierung]], die [[Farnesylierung]], der [[GPI-Anker]] und die [[Geranylgeranylierung]]. Durch diese Modifikationen ([[Lipidanker]]) binden Lipopeptide an [[Zellmembran]]en. Daneben sind sie [[amphiphil]]<ref>T. Schneider, A. Müller, H. Miess, H. Gross: ''Cyclic lipopeptides as antibacterial agents – potent antibiotic activity mediated by intriguing mode of actions.'' In: ''[[International Journal of Medical Microbiology]].'' Band 304, Nummer 1, Januar 2014, S.&nbsp;37–43, [[doi:10.1016/j.ijmm.2013.08.009]], PMID 24119568.</ref> und lagern sich in wässrigen Lösungen oberhalb ihrer jeweiligen [[Kritische Mizellbildungskonzentration|kritischen Mizellbildungskonzentration]] zusammen.<ref>J. A. Hutchinson, S. Burholt, I. W. Hamley: ''Peptide hormones and lipopeptides: from self-assembly to therapeutic applications.'' In: ''[[Journal of Peptide Science]].'' Band 23, Nummer 2, Februar 2017, S.&nbsp;82–94, [[doi:10.1002/psc.2954]], PMID 28127868, {{PMC|5324658}}.</ref>


Manche Lipopeptide aktivieren die [[angeborene Immunantwort]] über die [[Toll-like Receptor|Toll-like Rezeptoren]] 1, 2 und 6. Das [[CSK4-Motiv|CSK<sub>4</sub>-Motiv]] mit einer bis drei Palmitoylierungen bindet an TLR.<ref name="Hamley" />
Manche Lipopeptide aktivieren die [[angeborene Immunantwort]] über die [[Toll-like Receptor|Toll-like Rezeptoren]] 1, 2 und 6. Das [[CSK4-Motiv|CSK<sub>4</sub>-Motiv]] mit einer bis drei Palmitoylierungen bindet an TLR.<ref name="Hamley" />


Die Analyse von Lipopeptiden erfolgt durch eine Form der [[Immunfärbung]] oder per [[Flüssigchromatographie mit Massenspektrometrie-Kopplung|LC-MS]].<ref>J. Zemenová, D. Sýkora, L. Maletínská, J. Kuneš: ''Lipopeptides as therapeutics: applications and in vivo quantitative analysis.'' In: ''Bioanalysis.'' Band 9, Nummer 2, Januar 2017, S.&nbsp;215–230, [[doi:10.4155/bio-2016-0206]], PMID 27960546.</ref>
Die Analyse von Lipopeptiden erfolgt durch eine Form der [[Immunfärbung]] oder per [[Flüssigchromatographie mit Massenspektrometrie-Kopplung|LC-MS]].<ref>J. Zemenová, D. Sýkora, L. Maletínská, J. Kuneš: ''Lipopeptides as therapeutics: applications and in vivo quantitative analysis.'' In: ''[[Bioanalysis]].'' Band 9, Nummer 2, Januar 2017, S.&nbsp;215–230, [[doi:10.4155/bio-2016-0206]], PMID 27960546.</ref>


== Anwendungen ==
== Anwendungen ==
Manche lineare<ref name="Hamley" /> oder [[Cyclopeptide|zyklische]]<ref>S. Patel, S. Ahmed, J. S. Eswari: ''Therapeutic cyclic lipopeptides mining from microbes: latest strides and hurdles.'' In: ''World journal of microbiology & biotechnology.'' Band 31, Nummer 8, August 2015, S.&nbsp;1177–1193, [[doi:10.1007/s11274-015-1880-8]], PMID 26041368.</ref><ref>T. Schneider, A. Müller, H. Miess, H. Gross: ''Cyclic lipopeptides as antibacterial agents – potent antibiotic activity mediated by intriguing mode of actions.'' In: ''International journal of medical microbiology : IJMM.'' Band 304, Nummer 1, Januar 2014, S.&nbsp;37–43, [[doi:10.1016/j.ijmm.2013.08.009]], PMID 24119568.</ref> Lipopeptide werden als [[Antibiotikum|Antibiotika]] verwendet oder besitzen antibiotische Wirkungen, z.&nbsp;B. [[Daptomycin]], [[Bacillomycin]], [[Echinocandine]] wie [[Caspofungin]], [[Jagaricin]], [[Malacidine]], [[Mycosubtilin]], [[Iturin A]],<ref name="Mnif">I. Mnif, D. Ghribi: ''Review lipopeptides biosurfactants: Mean classes and new insights for industrial, biomedical, and environmental applications.'' In: ''Biopolymers.'' Band 104, Nummer 3, Mai 2015, S.&nbsp;129–147, [[doi:10.1002/bip.22630]], PMID 25808118.</ref> [[Fengycin]]<ref name="Mnif" /> und [[Surfactin]].<ref name="Mnif" /> Die antibiotische Wirkung der Lipopeptide basiert auf einem anderen Mechanismus als andere Antibiotika-Typen, bei dem eine [[Resistenz]]bildung erschwert ist.<ref>J. J. Koh, S. Lin, R. W. Beuerman, S. Liu: ''Recent advances in synthetic lipopeptides as anti-microbial agents: designs and synthetic approaches.'' In: ''Amino acids.'' Band 49, Nummer 10, Oktober 2017, S.&nbsp;1653–1677, [[doi:10.1007/s00726-017-2476-4]], PMID 28823054.</ref>
Manche lineare<ref name="Hamley" /> oder [[Cyclopeptide|zyklische]]<ref>S. Patel, S. Ahmed, J. S. Eswari: ''Therapeutic cyclic lipopeptides mining from microbes: latest strides and hurdles.'' In: ''World Journal of Microbiology & Biotechnology.'' Band 31, Nummer 8, August 2015, S.&nbsp;1177–1193, [[doi:10.1007/s11274-015-1880-8]], PMID 26041368.</ref><ref>T. Schneider, A. Müller, H. Miess, H. Gross: ''Cyclic lipopeptides as antibacterial agents – potent antibiotic activity mediated by intriguing mode of actions.'' In: ''International Journal of Medical Microbiology.'' Band 304, Nummer 1, Januar 2014, S.&nbsp;37–43, [[doi:10.1016/j.ijmm.2013.08.009]], PMID 24119568.</ref> Lipopeptide werden als [[Antibiotikum|Antibiotika]] verwendet oder besitzen antibiotische Wirkungen, z.&nbsp;B. [[Daptomycin]], [[Bacillomycin]], [[Echinocandine]] wie [[Caspofungin]], [[Jagaricin]], [[Malacidine]], [[Mycosubtilin]], [[Iturin A]],<ref name="Mnif">I. Mnif, D. Ghribi: ''Review lipopeptides biosurfactants: Mean classes and new insights for industrial, biomedical, and environmental applications.'' In: ''Biopolymers.'' Band 104, Nummer 3, Mai 2015, S.&nbsp;129–147, [[doi:10.1002/bip.22630]], PMID 25808118.</ref> [[Fengycin]]<ref name="Mnif" /> und [[Surfactin]].<ref name="Mnif" /> Die antibiotische Wirkung der Lipopeptide basiert auf einem anderen Mechanismus als andere Antibiotika-Typen, bei dem eine [[Resistenz]]bildung erschwert ist.<ref>J. J. Koh, S. Lin, R. W. Beuerman, S. Liu: ''Recent advances in synthetic lipopeptides as anti-microbial agents: designs and synthetic approaches.'' In: ''Amino Acids.'' Band 49, Nummer 10, Oktober 2017, S.&nbsp;1653–1677, [[doi:10.1007/s00726-017-2476-4]], PMID 28823054.</ref>


Weiterhin werden Lipopeptide zur Verwendung als [[Futtermittelzusatzstoff]], [[Chemotherapeutikum]], [[Thrombolytikum]] und als [[Einschlussimmobilisierung|Vesikelbildner]] untersucht.<ref>H. Zhao, D. Shao, C. Jiang, J. Shi, Q. Li, Q. Huang, M. S. Rajoka, H. Yang, M. Jin: ''Biological activity of lipopeptides from Bacillus.'' In: ''Applied microbiology and biotechnology.'' Band 101, Nummer 15, August 2017, S.&nbsp;5951–5960, [[doi:10.1007/s00253-017-8396-0]], PMID 28685194.</ref> Als Vesikelbildner werden z.&nbsp;B. das [[Zellpenetrierendes Peptid|zellpenetrierende Peptid]] ''TAT<sub>48–60</sub>'' mit ein bis vier [[Alkylgruppe]]n<ref>P. Zhang, A. G. Cheetham, Y. A. Lin, H. Cui: ''Self-assembled Tat nanofibers as effective drug carrier and transporter.'' In: ''ACS nano.'' Band 7, Nummer 7, Juli 2013, S.&nbsp;5965–5977, [[doi:10.1021/nn401667z]], PMID 23758167, {{PMC|3799919}}.</ref> oder palmitoyliertes [[Alanin|Ala]]‐[[Glycin|Gly]]‐[[Phenylalanin|Phe]]‐[[Leucin|Leu]]‐[[Arginin|Arg]] verwendet.<ref>M. Mazza, R. Notman, J. Anwar, A. Rodger, M. Hicks, G. Parkinson, D. McCarthy, T. Daviter, J. Moger, N. Garrett, T. Mead, M. Briggs, A. G. Schätzlein, I. F. Uchegbu: ''Nanofiber-based delivery of therapeutic peptides to the brain.'' In: ''ACS nano.'' Band 7, Nummer 2, Februar 2013, S.&nbsp;1016–1026, [[doi:10.1021/nn305193d]], PMID 23289352.</ref> Das Lipopeptid Palmitoyl-[[Lysin|Lys]]‐[[Threonin|Thr]]‐Thr‐Lys‐[[Serin|Ser]] (kurz: C16-KTTKS) wird zur Glättung von Mimikfalten verwendet (Handelsname ''Matrikine'').<ref>V. Castelletto, I. W. Hamley, J. Perez, L. Abezgauz, D. Danino: ''Fibrillar superstructure from extended nanotapes formed by a collagen-stimulating peptide.'' In: ''Chemical communications.'' Band 46, Nummer 48, Dezember 2010, S.&nbsp;9185–9187, [[doi:10.1039/c0cc03793a]], PMID 21031196.</ref> Bestimmte Lipopeptide ([[Pepducine]]) werden zur Modulation von [[G-Protein]]en untersucht.
Weiterhin werden Lipopeptide zur Verwendung als [[Futtermittelzusatzstoff]], [[Chemotherapeutikum]], [[Thrombolytikum]] und als [[Einschlussimmobilisierung|Vesikelbildner]] untersucht.<ref>H. Zhao, D. Shao, C. Jiang, J. Shi, Q. Li, Q. Huang, M. S. Rajoka, H. Yang, M. Jin: ''Biological activity of lipopeptides from Bacillus.'' In: ''[[Applied Microbiology and Biotechnology]].'' Band 101, Nummer 15, August 2017, S.&nbsp;5951–5960, [[doi:10.1007/s00253-017-8396-0]], PMID 28685194.</ref> Als Vesikelbildner werden z.&nbsp;B. das [[Zellpenetrierendes Peptid|zellpenetrierende Peptid]] ''TAT<sub>48–60</sub>'' mit ein bis vier [[Alkylgruppe]]n<ref>P. Zhang, A. G. Cheetham, Y. A. Lin, H. Cui: ''Self-assembled Tat nanofibers as effective drug carrier and transporter.'' In: ''[[ACS Nano]].'' Band 7, Nummer 7, Juli 2013, S.&nbsp;5965–5977, [[doi:10.1021/nn401667z]], PMID 23758167, {{PMC|3799919}}.</ref> oder palmitoyliertes [[Alanin|Ala]]‐[[Glycin|Gly]]‐[[Phenylalanin|Phe]]‐[[Leucin|Leu]]‐[[Arginin|Arg]] verwendet.<ref>M. Mazza, R. Notman, J. Anwar, A. Rodger, M. Hicks, G. Parkinson, D. McCarthy, T. Daviter, J. Moger, N. Garrett, T. Mead, M. Briggs, A. G. Schätzlein, I. F. Uchegbu: ''Nanofiber-based delivery of therapeutic peptides to the brain.'' In: ''ACS Nano.'' Band 7, Nummer 2, Februar 2013, S.&nbsp;1016–1026, [[doi:10.1021/nn305193d]], PMID 23289352.</ref> Das Lipopeptid Palmitoyl-[[Lysin|Lys]]‐[[Threonin|Thr]]‐Thr‐Lys‐[[Serin|Ser]] (kurz: C16-KTTKS) wird zur Glättung von Mimikfalten verwendet (Handelsname ''Matrikine'').<ref>V. Castelletto, I. W. Hamley, J. Perez, L. Abezgauz, D. Danino: ''Fibrillar superstructure from extended nanotapes formed by a collagen-stimulating peptide.'' In: ''Chemical Communications.'' Band 46, Nummer 48, Dezember 2010, S.&nbsp;9185–9187, [[doi:10.1039/c0cc03793a]], PMID 21031196.</ref> Bestimmte Lipopeptide ([[Pepducine]]) werden zur Modulation von [[G-Protein]]en untersucht.


== Einzelnachweise ==
== Einzelnachweise ==

Version vom 2. März 2018, 00:29 Uhr

Lipopeptide sind Peptide, die mit Lipiden modifiziert sind.[1]

Eigenschaften

Typische hydrophobe Modifikationen an Peptiden sind z. B. die Palmitoylierung, die Myristylierung, die Farnesylierung, der GPI-Anker und die Geranylgeranylierung. Durch diese Modifikationen (Lipidanker) binden Lipopeptide an Zellmembranen. Daneben sind sie amphiphil[2] und lagern sich in wässrigen Lösungen oberhalb ihrer jeweiligen kritischen Mizellbildungskonzentration zusammen.[3]

Manche Lipopeptide aktivieren die angeborene Immunantwort über die Toll-like Rezeptoren 1, 2 und 6. Das CSK4-Motiv mit einer bis drei Palmitoylierungen bindet an TLR.[1]

Die Analyse von Lipopeptiden erfolgt durch eine Form der Immunfärbung oder per LC-MS.[4]

Anwendungen

Manche lineare[1] oder zyklische[5][6] Lipopeptide werden als Antibiotika verwendet oder besitzen antibiotische Wirkungen, z. B. Daptomycin, Bacillomycin, Echinocandine wie Caspofungin, Jagaricin, Malacidine, Mycosubtilin, Iturin A,[7] Fengycin[7] und Surfactin.[7] Die antibiotische Wirkung der Lipopeptide basiert auf einem anderen Mechanismus als andere Antibiotika-Typen, bei dem eine Resistenzbildung erschwert ist.[8]

Weiterhin werden Lipopeptide zur Verwendung als Futtermittelzusatzstoff, Chemotherapeutikum, Thrombolytikum und als Vesikelbildner untersucht.[9] Als Vesikelbildner werden z. B. das zellpenetrierende Peptid TAT48–60 mit ein bis vier Alkylgruppen[10] oder palmitoyliertes Ala‐Gly‐Phe‐Leu‐Arg verwendet.[11] Das Lipopeptid Palmitoyl-Lys‐Thr‐Thr‐Lys‐Ser (kurz: C16-KTTKS) wird zur Glättung von Mimikfalten verwendet (Handelsname Matrikine).[12] Bestimmte Lipopeptide (Pepducine) werden zur Modulation von G-Proteinen untersucht.

Einzelnachweise

  1. ↑ a b c Ian W. Hamley: Lipopeptides: from self-assembly to bioactivity. In: Chemical Communications. 51, 2015, S. 8574, doi:10.1039/c5cc01535a, PMID 25797909.
  2. ↑ T. Schneider, A. Müller, H. Miess, H. Gross: Cyclic lipopeptides as antibacterial agents – potent antibiotic activity mediated by intriguing mode of actions. In: International Journal of Medical Microbiology. Band 304, Nummer 1, Januar 2014, S. 37–43, doi:10.1016/j.ijmm.2013.08.009, PMID 24119568.
  3. ↑ J. A. Hutchinson, S. Burholt, I. W. Hamley: Peptide hormones and lipopeptides: from self-assembly to therapeutic applications. In: Journal of Peptide Science. Band 23, Nummer 2, Februar 2017, S. 82–94, doi:10.1002/psc.2954, PMID 28127868, PMC 5324658 (freier Volltext).
  4. ↑ J. Zemenová, D. Sýkora, L. Maletínská, J. Kuneš: Lipopeptides as therapeutics: applications and in vivo quantitative analysis. In: Bioanalysis. Band 9, Nummer 2, Januar 2017, S. 215–230, doi:10.4155/bio-2016-0206, PMID 27960546.
  5. ↑ S. Patel, S. Ahmed, J. S. Eswari: Therapeutic cyclic lipopeptides mining from microbes: latest strides and hurdles. In: World Journal of Microbiology & Biotechnology. Band 31, Nummer 8, August 2015, S. 1177–1193, doi:10.1007/s11274-015-1880-8, PMID 26041368.
  6. ↑ T. Schneider, A. Müller, H. Miess, H. Gross: Cyclic lipopeptides as antibacterial agents – potent antibiotic activity mediated by intriguing mode of actions. In: International Journal of Medical Microbiology. Band 304, Nummer 1, Januar 2014, S. 37–43, doi:10.1016/j.ijmm.2013.08.009, PMID 24119568.
  7. ↑ a b c I. Mnif, D. Ghribi: Review lipopeptides biosurfactants: Mean classes and new insights for industrial, biomedical, and environmental applications. In: Biopolymers. Band 104, Nummer 3, Mai 2015, S. 129–147, doi:10.1002/bip.22630, PMID 25808118.
  8. ↑ J. J. Koh, S. Lin, R. W. Beuerman, S. Liu: Recent advances in synthetic lipopeptides as anti-microbial agents: designs and synthetic approaches. In: Amino Acids. Band 49, Nummer 10, Oktober 2017, S. 1653–1677, doi:10.1007/s00726-017-2476-4, PMID 28823054.
  9. ↑ H. Zhao, D. Shao, C. Jiang, J. Shi, Q. Li, Q. Huang, M. S. Rajoka, H. Yang, M. Jin: Biological activity of lipopeptides from Bacillus. In: Applied Microbiology and Biotechnology. Band 101, Nummer 15, August 2017, S. 5951–5960, doi:10.1007/s00253-017-8396-0, PMID 28685194.
  10. ↑ P. Zhang, A. G. Cheetham, Y. A. Lin, H. Cui: Self-assembled Tat nanofibers as effective drug carrier and transporter. In: ACS Nano. Band 7, Nummer 7, Juli 2013, S. 5965–5977, doi:10.1021/nn401667z, PMID 23758167, PMC 3799919 (freier Volltext).
  11. ↑ M. Mazza, R. Notman, J. Anwar, A. Rodger, M. Hicks, G. Parkinson, D. McCarthy, T. Daviter, J. Moger, N. Garrett, T. Mead, M. Briggs, A. G. Schätzlein, I. F. Uchegbu: Nanofiber-based delivery of therapeutic peptides to the brain. In: ACS Nano. Band 7, Nummer 2, Februar 2013, S. 1016–1026, doi:10.1021/nn305193d, PMID 23289352.
  12. ↑ V. Castelletto, I. W. Hamley, J. Perez, L. Abezgauz, D. Danino: Fibrillar superstructure from extended nanotapes formed by a collagen-stimulating peptide. In: Chemical Communications. Band 46, Nummer 48, Dezember 2010, S. 9185–9187, doi:10.1039/c0cc03793a, PMID 21031196.
Quelle: https://de.wikipedia.org/wiki/Spezial:Diff/174526933